Эритроциты

Медицина и образование / Форменные элементы крови. Норма и патология / Эритроциты

Страница 2

Гемоглобин.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови человека и позвоночных животных, выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в тран­спорте углекислоты.

В крови содержится значительное количество гемо­глобина: в 1 х 10ˉ¹ кг (100 г) крови обнаруживается до 1,67 х 10ˉ2 - 1,74 х 10ˉ2 кг (16,67 - 17,4 г) гемоглобина. У мужчин в крови содержится в среднем 140 - 160 г/л (14 -16 г%) гемоглобина, у женщин – 120 - 140 г/л (12 -14 г%). Общее количество гемоглобина в крови равно примерно 7 х 10ˉ1кг (700 г); 1 х 10ˉ кг (1 г) гемоглобина связывает 1,345 х 10ˉ м3 (1,345 мл) кислорода.

Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение, состоящее из 600 аминокислот, его молеку­лярная масса равна 66000 ± 2000.

Гемоглобин состоит из белка глобина и четырех моле­кул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, об­ладает способностью присоединять или отдавать молеку­лу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не меняется, т. е. железо оста­ется двухвалентным. Гем является активной, или так называемой простетической, группой, а глобин - бел­ковым носителем гема.

В последнее время установлено, что гемоглобин кро­ви неоднороден. В крови человека обнаружено три типа гемоглобина, обозначаемые как НЬР (примитивный, или первичный; обнаружен в крови 7 – 12 -недельных зароды­шей человека), HbF (фетальный, от лат. fetus - плод; появляется в крови плода на 9-й неделе внутриутробного развития), НЬА (от лат. adultus - взрослый; обнаружи­вается в крови плода одновременно с фетальным гемо­глобином). К концу 1-го года жизни фетальный гемогло­бин полностью замещается гемоглобином взрослого.

Различные виды гемоглобина различаются между со­бой по аминокислотному составу, устойчивости к щело­чам и сродству к кислороду (способность связывать кислород). Так, HbF более устойчив к щелочам, чем НЬА. Он может насыщаться кислородом на 60%, хотя в тех же условиях гемоглобин матери насыщается всего на 30%.

Миоглобин. В скелетной и сердечной мышцах нахо­дится мышечный гемоглобин, или миоглобин. Его простетическая группа - гем - идентична гему молекулы гемоглобина крови, а белковая часть - глобин - облада­ет меньшей молекулярной массой, чем белок гемоглоби­на. Миоглобин человека связывает до 14% общего коли­чества кислорода в организме. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.

Гемоглобин синтезируется в клетках красного кост­ного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необ­ходимо достаточное поступление железа. Разрушение молекулы гемоглобина осуществляется преимущественно в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы (рети-кулоэндотелиальная система), к которой относятся пе­чень, селезенка, костный мозг, моноциты. При некоторых заболеваниях крови обнаружены гемоглобины, отличаю­щиеся по химической структуре и свойствам от гемогло­бина здоровых людей. Эти виды гемоглобина получили название аномальных гемоглобинов.

Функции гемоглобина. Гемоглобин выполняет свои функции лишь при условии нахождения его в эритроци­тах. Если по каким-то причинам гемоглобин появляется в плазме (гемоглобинемия), то он неспособен выполнять свои функции, так как быстро захватывается клетками мононуклеарной фагоцитарной системы и разрушается, а часть его выводится через почечный фильтр (гемоглобинурия). Появление в плазме большого количества ге­моглобина увеличивает вязкость крови, повышает вели­чину онкотического давления, что приводит к нарушению движения крови и образования тканевой жидкости.

Гемоглобин выполняет следующие основные функции. Дыхательная функция гемоглобина осуществляется за счет переноса кислорода от легких к тканям и угле­кислого газа от клеток к органам дыхания. Регуля­ция активной реакции крови или кислотно-ще­лочного состояния связана с тем, что гемоглобин облада­ет буферными свойствами.

Соединения гемоглобина.

Гемоглобин, присоединивший себе кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬО2). Кислород с гемом гемоглобина образует непрочное соединение, в котором железо остается двухвалент­ным (ковалентная связь). Гемоглобин, отдавший кисло­род, называется восстановленым, или редуци­рованным, гемоглобином (НЬ). Гемоглобин, соеди­ненный с молекулой углекислого газа, называется карб-гемоглобин (НЬСО). Углекислый газ с белко­вым компонентом гемоглобина также образует легко распадающееся соединение.

Гемоглобин может входить в соединение не только с кислородом и углекислым газом, но и с другими газами, например с угарным газом (СО). Гемоглобин, соединен­ный с угарным газом, называется карбоксигемоглобин (НЬСО). Угарный газ, так же как и кислород, соединяется с гемом гемоглобина. Карбоксигемоглобин является прочным соединением, он очень медленно отда­ет угарный газ. Вследствие этого отравление угарным га­зом очень опасно для жизни.